2023/04/01 更新

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アニシモフ　セルゲイ
ANISIMOV　SERGEI
ANISIMOV SERGEI
所属
医歯学総合研究科 特任助教
職名
特任助教
外部リンク

学位

  • Ph.D. （ 2019年 ）

  • Medical Doctor （ 2014年 ）

研究キーワード

  • autophagy

  • neurodegeneration

  • virology

  • protein aggregations

研究分野

  • ライフサイエンス / 病態神経科学  / Parkinsons disease

  • ライフサイエンス / 細胞生物学  / Autophagy

経歴（researchmap）

  • Niigata University Graduate School of Medical and Dental Sciences   Virology Division   Postdoctoral researcher

    2019年 - 現在

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経歴

  • 新潟大学   医歯学総合研究科   特任助教

    2020年7月 - 現在

  • 新潟大学   教育研究院 医歯学系   特任助教

    2020年7月 - 2022年5月

  • 新潟大学   医歯学総合研究科   特任助手

    2019年10月 - 2020年6月

学歴

  • 新潟大学   Graduate School of Medical and Dental Sciences, Virology Division   Ph.D. course

    2015年10月 - 2019年9月

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  • Krasnoyarsk State Medical University   Faculty of General Medicine   General Medicine

    2009年9月 - 2015年6月

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所属学協会

 

論文

  • USP10 inhibits the dopamine-induced reactive oxygen species-dependent apoptosis of neuronal cells by stimulating the antioxidant Nrf2 activity

    Junya Sango, Taichi Kakihana, Masahiko Takahashi, Yoshinori Katsuragi, Sergei Anisimov, Masaaki Komatsu, Masahiro Fujii

    Journal of Biological Chemistry   101448 - 101448   2021年11月

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    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.jbc.2021.101448

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  • G3BP1 inhibits ubiquitinated protein aggregations induced by p62 and USP10 査読 国際誌

    アニシモフ セルゲイ

    Scientific Reports   9 (1) ( 12896 )   12896 - 12896   2019年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    The aberrant accumulation of ubiquitinated protein aggregates in cells plays a critical role in the pathogenesis of several degenerative diseases, including Parkinson disease (PD) and cystic fibrosis (CF). In this study, we found that Ras GTPase-activating protein-binding protein 1 (G3BP1) inhibits ubiquitinated protein aggregations induced by p62 and USP10 in cultured cells. p62 is a ubiquitin receptor, and p62 and its binding partner USP10 have been shown to augment ubiquitinated protein aggregation. G3BP1 interacted with p62 and USP10 and inhibited p62/USP10-induced protein aggregation. The G3BP1 inhibition of protein aggregations targeted two aggregation-prone proteins, α-synuclein and CFTR-ΔF508, which are causative factors of PD and CF, respectively. G3BP1 depletion increased the amounts of ubiquitinated α-synuclein and CFTR-ΔF508 protein. A proteasome reporter indicated that G3BP1 depletion inhibits the proteasome activity. We herein present evidence that G3BP1, p62 and USP10 together control ubiquitinated protein toxicity by controlling both ubiquitination and aggregation. Taken together, these results suggest that G3BP1, p62 and USP10 could be therapeutic targets for ubiquitinated protein aggregation disorders, including PD and CF.

    DOI： 10.1038/s41598-019-46237-1

    PubMed

    researchmap

  • USP10はアグリソームの形成を誘導し、ユビキチン化蛋白質オリゴマーの細胞毒性を抑制する

    高橋雅彦, Piatnitskaia Svetlana, Anisimov Sergei, 藤井雅寛

    新潟医学会雑誌   133 ( 4 )   2019年4月

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    記述言語：日本語  

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