2024/04/20 更新

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イトウ　コウスケ
伊東　孝祐
ITO Kosuke
所属
教育研究院 自然科学系 地球・生物科学系列 准教授
理学部 准教授
自然科学研究科 生命・食料科学専攻 准教授
創生学部 創生学修課程 准教授
職名
准教授
ホームページ
http://www.sc.niigata-u.ac.jp/biologyindex/ito/index.html
外部リンク

学位

  • 博士（農学） （ 2003年3月   東京大学 ）

  • 修士（農学） （ 1999年3月   東京大学 ）

  • 学士（理学） （ 1997年3月   学習院大学 ）

研究キーワード

  • 翻訳

  • リボソーム

  • 遺伝子発現

  • DNA

  • X線結晶構造解析

  • タンパク質

  • RNA

研究分野

  • ライフサイエンス / 構造生物化学

  • ライフサイエンス / 分子生物学

経歴（researchmap）

  • 新潟大学   理学部/大学院自然科学研究科   准教授

    2019年4月 - 現在

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  • 新潟大学   理学部/大学院自然科学研究科   助教

    2009年4月 - 2019年3月

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  • 新潟大学   超域研究機構   助教

    2008年1月 - 2009年3月

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  • 東京大学   大学院新領域創成科学研究科   学術研究支援員

    2007年4月 - 2007年12月

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  • 東京大学   大学院農学生命科学研究科   産学官連携研究員

    2003年4月 - 2007年3月

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経歴

  • 新潟大学   創生学部　創生学修課程   准教授

    2021年4月 - 現在

  • 新潟大学   理学部   准教授

    2019年4月 - 現在

  • 新潟大学   自然科学研究科　生命・食料科学専攻   准教授

    2019年4月 - 現在

  • 新潟大学   理学部   助教

    2009年4月 - 2019年3月

  • 新潟大学   自然科学研究科　生命・食料科学専攻   助教

    2009年4月 - 2019年3月

  • 新潟大学   超域研究機構   助教

    2008年1月 - 2009年3月

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学歴

  • 東京大学   大学院農学生命科学研究科   応用生命化学専攻 博士課程

    1999年4月 - 2003年3月

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  • 東京大学   大学院農学生命科学研究科   応用生命工学専攻 修士課程

    1997年4月 - 1999年3月

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  • 学習院大学   理学部   化学科

    1993年4月 - 1997年3月

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所属学協会

 

論文

  • The flexible N-terminal motif of uL11 unique to eukaryotic ribosomes interacts with P-complex and facilitates protein translation. 査読 国際誌

    Lei Yang, Ka-Ming Lee, Conny Wing-Heng Yu, Hirotatsu Imai, Andrew Kwok-Ho Choi, David K Banfield, Kosuke Ito, Toshio Uchiumi, Kam-Bo Wong

    Nucleic acids research   50 ( 9 )   5335 - 5348   2022年5月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Eukaryotic uL11 contains a conserved MPPKFDP motif at the N-terminus that is not found in archaeal and bacterial homologs. Here, we determined the solution structure of human uL11 by NMR spectroscopy and characterized its backbone dynamics by 15N-1H relaxation experiments. We showed that these N-terminal residues are unstructured and flexible. Structural comparison with ribosome-bound uL11 suggests that the linker region between the N-terminal domain and C-terminal domain of human uL11 is intrinsically disordered and only becomes structured when bound to the ribosomes. Mutagenesis studies show that the N-terminal conserved MPPKFDP motif is involved in interacting with the P-complex and its extended protuberant domain of uL10 in vitro. Truncation of the MPPKFDP motif also reduced the poly-phenylalanine synthesis in both hybrid ribosome and yeast mutagenesis studies. In addition, G→A/P substitutions to the conserved GPLG motif of helix-1 reduced poly-phenylalanine synthesis to 9-32% in yeast ribosomes. We propose that the flexible N-terminal residues of uL11, which could extend up to ∼25 Å from the N-terminal domain of uL11, can form transient interactions with the uL10 that help to fetch and fix it into a position ready for recruiting the incoming translation factors and facilitate protein synthesis.

    DOI： 10.1093/nar/gkac292

    PubMed

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  • A novel ribosome-dimerization protein found in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus using ribosome-associated proteomics. 査読 国際誌

    Chiaki Yaeshima, Natsumi Murata, Sonoko Ishino, Ikuko Sagawa, Kosuke Ito, Toshio Uchiumi

    Biochemical and biophysical research communications   593   116 - 121   2022年2月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Ribosome dimerization is one of the bacterial events that suppresses protein synthesis in the stationary phase. Protein factors responsible for ribosome dimerization in bacteria are well characterized, whereas no information is available for the corresponding factors in archaeal and eukaryotic cells. Here we describe a protein found among the ribosome-associated proteins which dimerizes the 30S ribosomal subunit of the archaeon Pyrococcus furiosus. The ribosome-associated proteins were prepared by high-salt wash of crude ribosomes, and analyzed by nanoflow liquid chromatography-tandem mass spectrometry (nano LC-MS/MS). Of the detected proteins we focused on a protein (PF0560) whose Protein Score was the highest of all of the function-unknown proteins. PF0560 protein had a pronounced effect on the sedimentation pattern of the 30S ribosomal subunit; addition of this protein to isolated 30S subunit reduced the 30S fraction and increased the amount of the 50S fraction. This increase presumably corresponds to the dimer of the 30S subunit. The PF0560-dependent 30S-dimerization, was also observed by gel electrophoretic analysis. This effect was not observed in EDTA-treated 30S subunit, with protein-free 16S rRNA or with bacterial/eukaryotic ribosomal small subunits. Furthermore, PF0560 protein suppressed the formation of functional 70S ribosomes. These results suggest that PF0560 is a novel 30S dimerization factor, which might participate in regulation of archaeal translation.

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2022.01.043

    PubMed

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  • Structural insights into the Switching Off of the Interaction between the Archaeal Ribosomal Stalk and aEF1A by Nucleotide Exchange Factor aEF1B. <Journal of molecular biology Featured article> 査読 国際誌

    Suzuki T, *Ito K, Miyoshi T, Murakami R, *Uchiumi T (*責任著者)

    Journal of molecular biology   433 ( 15 )   167046 - 167046   2021年7月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2021.167046

    PubMed

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  • Crystal structure of rice defensin OsAFP1 and molecular insight into lipid-binding. 査読

    Ochiai A, Ogawa K, Fukuda M, Suzuki M, Ito K, Tanaka T, Sagehashi Y, Taniguchi M

    Journal of bioscience and bioengineering   130 ( 1 )   6 - 13   2020年7月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Defensins are antibacterial peptides that function in the innate immune system. OsAFP1, a defensin identified from Oryza sativa (rice), exhibits antimicrobial activity against rice pathogens. Intriguingly, OsAFP1 was also shown to demonstrate potent antifungal activity against the human pathogenic fungus Candida albicans by inducing apoptosis in target cells, suggesting that OsAFP1 represents a potential new antibiotic candidate; however, further analyses, particularly at the structural level, are required to elucidate the mechanistic underpinnings of OsAFP1 antifungal activity. Here, we determined the three-dimensional structure of OsAFP1 using X-ray crystallography. OsAFP1 features the cysteine-stabilized αβ structure highly conserved in plant defensins and presents a dimeric structure that appears necessary for antifungal activity. Superimposition of the OsAFP1 structure with that of Nicotiana alata NaD1 complexed with phosphatidic acid indicated that the target molecule is likely trapped between the S2-S3 loops of each OsAFP1 dimer. In lipid-binding analyses performed using nitrocellulose membranes immobilized with various membrane lipid components, OsAFP1 was found to bind to phosphatidylinositols (PIPs) harboring phosphate groups, particularly PI(3)P. These results indicate that OsAFP1 exerts antifungal activity by binding to PI(3)P contained in the C. albicans cell membrane, thereby applying cellular stress and inducing apoptosis. Furthermore, the OsAFP1 structure and site-specific-mutation analyses revealed that Arg1, His2, Leu4, Arg9, and Phe10 play critical roles in OsAFP1 dimer formation. Thus, our study provides novel insights into the antifungal mechanism of OsAFP1.

    DOI： 10.1016/j.jbiosc.2020.02.011

    PubMed

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  • Arabidopsis ROOT PHOTOTROPISM2 Is a Light-Dependent Dynamic Modulator of Phototropin1. 査読 国際誌

    Kimura T, Tsuchida-Mayama T, Imai H, Okajima K, Ito K, Sakai T

    The Plant Cell   10.1101/862649   2020年3月

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    記述言語：英語  

    The Arabidopsis thaliana blue-light photoreceptor phototropin1 (phot1) is a blue light-activated Ser/Thr protein kinase that mediates various light responses including phototropism. The function of phot1 in hypocotyl phototropism is dependent on the light induction of ROOT PHOTOTROPISM2 (RPT2) proteins within a broad range of blue light intensities. It is not yet known however how RPT2 contributes to the photosensory adaptation of phot1 to high intensity blue light and the phototropic responses under bright light conditions. We show that RPT2 suppresses the activity of phot1 and demonstrate that RPT2 binds to the PHOT1 LOV1 (light, oxygen or voltage sensing 1) domain which is required for its high photosensitivity. Our biochemical analyses revealed that RPT2 inhibits autophosphorylation of phot1, suggesting that it suppresses the photosensitivity and/or kinase activity of phot1 through the inhibition of LOV1 function. We found that RPT2 proteins are degraded via a ubiquitin-proteasome pathway when phot1 is inactive and are stabilized under blue light in a phot1-dependent manner. We propose that RPT2 is a molecular rheostat that maintains a moderate activation level of phot1 under any light intensity conditions.

    DOI： 10.1105/tpc.19.00926

    PubMed

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  • Switch of the interactions between the ribosomal stalk and EF1A in the GTP- and GDP-bound conformations. 査読

    Maruyama K, Imai H, Kawamura M, Ishino S, Ishino Y, *Ito K, *Uchiumi T (*責任著者)

    Scientific Reports   9 ( 1 )   14761   2019年10月

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    担当区分：責任著者  

    DOI： 10.1038/s41598-019-51266-x

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  • Structural and Mutagenesis Studies Evince the Role of the Extended Protuberant Domain of Ribosomal Protein uL10 in Protein Translation. 査読

    Choi KA, Yang L, Lee KM, Yu CW, Banfield DK, Ito K, Uchiumi T, Wong KB

    Biochemistry   58 ( 36 )   3744 - 3754   2019年9月

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  • High-resolution crystal structure of peptidyl-tRNA hydrolase from Thermus thermophilus. 査読 国際誌

    Matsumoto A, Uehara Y, Shimizu Y, Ueda T, Uchiumi T, *Ito K (*責任著者)

    Proteins   87 ( 3 )   226 - 235   2019年3月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/prot.25643

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  • The ribosomal stalk protein is crucial for the action of the conserved ATPase ABCE1. 査読 国際誌

    Imai H, Abe T, Miyoshi T, Nishikawa SI, Ito K, Uchiumi T

    Nucleic Acids Research   46 ( 15 )   7820 - 7830   2018年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gky619

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  • The Interaction between the Ribosomal Stalk Proteins and Translation Initiation Factor 5B Promotes Translation Initiation. 査読 国際誌

    Murakami R, Singh CR, Morris J, Tang L, Harmon I, Takasu A, Miyoshi T, *Ito K, *Asano K, Uchiumi T (*責任著者)

    Molecular and Cellular Biology   38 ( 16 )   e00067-18   2018年8月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1128/MCB.00067-18

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  • Binding of translation elongation factors to individual copies of the archaeal ribosomal stalk protein aP1 assembled onto aP0 査読

    Honda T, Imai H, Suzuki T, Miyoshi T, Ito K, Uchiumi T

    Biochemical and Biophysical Research Communications   483 ( 1 )   153 - 158   2017年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2016.12.175

    Web of Science

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  • Structural basis for the recognition of guide RNA and target DNA heteroduplex by Argonaute 査読

    *Miyoshi T, *Ito K, Murakami R, Uchiumi T (*責任著者)

    Nature Communications   7   11846   2016年6月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/ncomms11846

    Web of Science

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  • Crystal structure of translation initiation factor 5B from the crenarchaeon Aeropyrum pernix 査読

    Murakami R, Miyoshi T, *Uchiumi T, *Ito K (*責任著者)

    Proteins   84 ( 5 )   712 - 717   2016年5月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/prot.25009

    Web of Science

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  • Functional role of the C-terminal tail of the archaeal ribosomal stalk in recruitment of two elongation factors to the sarcin/ricin loop of 23S rRNA 査読

    Imai H, Miyoshi T, Murakami R, Ito K, Ishino Y, Uchiumi T

    GENES TO CELLS   20 ( 7 )   613 - 624   2015年7月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：WILEY-BLACKWELL  

    Two types of elongation factors alternate in their binding to the factor-binding center of the ribosome. Both binding events are accompanied by GTP hydrolysis and drive the translation elongation cycle. The multicopy ribosomal protein family, termed the stalk, contributes actively to the elongation process. Recent evidence indicates that the mobile C-terminal tail of archaeal stalk aP1 directly interacts with both the elongation factors aEF1A and aEF2. To investigate the functional significance of these interactions in recruitment of elongation factors to the factor-binding center of the ribosome, we substituted the archaeal stalk complex aL10 center dot aP1 for the bL10 center dot bL12 stalk complex in the Escherichia coli 50S subunit. The resultant hybrid ribosome accessed archaeal aEF1A and aEF2 in a manner dependent on the C-terminal tail containing the hydrophobic residues Leu103, Leu106 and Phe107. Bases G2659 and A2660 in the sarcin/ricin loop (SRL) of 23S rRNA were protected against DMS modification by both factors as was A1067 by aEF2. Mutagenesis indicated that this protection was dependent on the intact C-terminal tail of aP1. The results suggest a crucial role for the interactions between the stalk C-terminal tail and elongation factors in their recruitment to the SRL of 23S rRNA within the ribosome.

    DOI： 10.1111/gtc.12256

    Web of Science

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  • Molecular insights into the interaction of the ribosomal stalk protein with elongation factor 1α. 査読

    *Ito K, Honda T, Suzuki T, Miyoshi T, Murakami R, Yao M, *Uchiumi T (*責任著者)

    Nucleic Acids Research   42 ( 22 )   14042 - 14052   2014年12月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gku1248

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  • Crystal structure of α-amylase from Oryza sativa: molecular insights into enzyme activity and thermostability. 査読

    Ochiai A, Sugai H, Harada K, Tanaka S, Ishiyama Y, Ito K, Tanaka T, Uchiumi T, Taniguchi M, Mitsui T

    Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry   78 ( 6 )   989 - 997   2014年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1080/09168451.2014.917261

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  • Solution structure of human P1•P2 heterodimer provides insights into the role of eukaryotic stalk in recruiting the ribosome-inactivating protein trichosanthin to the ribosome. 査読

    Lee KM, Yusa K, Chu LO, Yu CW, Oono M, Miyoshi T, Ito K, Shaw PC, Wong KB, Uchiumi T

    Nucleic Acids Research   41 ( 18 )   8776 - 8787   2013年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gkt636

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  • Crystallization and preliminary X-ray analysis of peptidyl-tRNA hydrolase from Thermus thermophilus HB8 査読

    Matsumoto A, Shimizu Y, Takemoto C, Ueda T, Uchiumi T, *Ito K (*責任著者)

    Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications   69 ( 3 )   332 - 335   2013年3月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Peptidyl-tRNA is produced from the ribosome as a result of aborted translation. Peptidyl-tRNA hydrolase cleaves the ester bond between the peptide and the tRNA of peptidyl-tRNA molecules, to recycle tRNA for further rounds of protein synthesis. In this study, peptidyl-tRNA hydrolase from Thermus thermophilus HB8 (TthPth) was crystallized using 2-methyl-2,4-pentanediol as a precipitant. The crystals belonged to the orthorhombic space group P212121, with unit-cell parameters a = 47.45, b = 53.92, c = 58.67Å, and diffracted X-rays to atomic resolution (beyond 1.0Å resolution). The asymmetric unit is expected to contain one TthPth molecule, with a solvent content of 27.13% (V M = 1.69Å3Da-1). The structure is being solved by molecular replacement. © 2013 International Union of Crystallography All rights reserved.

    DOI： 10.1107/S1744309113003424

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  • Structural basis for the substrate recognition and catalysis of peptidyl-tRNA hydrolase 査読

    *Ito K, Murakami R, Mochizuki M, Qi H, Shimizu Y, Miura KI, Ueda T, Uchiumi T (*責任著者)

    Nucleic Acids Research   40 ( 20 )   10521 - 10531   2012年11月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gks790

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  • Analysis of chimeric ribosomal stalk complexes from eukaryotic and bacterial sources: structural features responsible for specificity of translation factors 査読

    Mochizuki M, Kitamyo M, Miyoshi T, Ito K, Uchiumi T

    Genes to Cells   17 ( 4 )   273 - 284   2012年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/j.1365-2443.2012.01586.x

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  • Crystallization and preliminary X-ray analysis of peptidyl-tRNA hydrolase from Escherichia coli in complex with the acceptor-TΨC domain of tRNA. 査読

    *Ito K, Qi H, Shimizu Y, Murakami R, Miura K, Ueda T, Uchiumi T (*責任著者)

    Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications   67 ( Pt 12 )   1566 - 1569   2011年12月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S1744309111038383

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  • Expansion of substrate specificity and catalytic mechanism of azoreductase by X-ray crystallography and site-directed mutagenesis 査読

    Ito K, Nakanishi M, Lee WC, Zhi Y, Sasaki H, Zenno S, Saigo K, Kitade Y, Tanokura M

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   283 ( 20 )   13889 - 13896   2008年5月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    AzoR is an FMN-dependent NADH-azoreductase isolated from Escherichia coli as a protein responsible for the degradation of azo compounds. We previously reported the crystal structure of the enzyme in the oxidized form. In the present study, different structures of AzoR were determined under several conditions to obtain clues to the reaction mechanism of the enzyme. AzoR in its reduced form revealed a twisted butterfly bend of the isoalloxazine ring of the FMN cofactor and a rearrangement of solvent molecules. The crystal structure of oxidized AzoR in a different space group and the structure of the enzyme in complex with the inhibitor dicoumarol were also determined. These structures indicate that the formation of a hydrophobic part around the isoalloxazine ring is important for substrate binding and an electrostatic interaction between Arg-59 and the carboxyl group of the azo compound causes a substrate preference for methyl red over p-methyl red. The substitution of Arg-59 with Ala enhanced the V-max value for p-methyl red 27-fold with a 3.8-fold increase of the K-m value. This result indicates that Arg-59 decides the substrate specificity of AzoR. The V-max value for the p-methyl red reduction of the R59A mutant is comparable with that for the methyl red reduction of the wild-type enzyme, whereas the activity toward methyl red was retained. These findings indicate the expansion of AzoR substrate specificity by a single amino acid substitution. Furthermore, we built an authentic model of the AzoR-methyl red complex based on the results of the study.

    DOI： 10.1074/jbc.M710070200

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  • The structure and reaction mechanism of azoreductase 招待

    Ito K, Tanokura M

    Seikagaku   80 ( 6 )   550 - 559   2008年

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    記述言語：日本語  

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  • Crystal structure of thioredoxin domain of ST2123 from thermophilic archaea Sulfalabus tokodaii strain7 査読

    Ming H, Kato Y, Miyazono KI, Ito K, Kamo M, Nagata K, Tanokura M

    Proteins   69 ( 1 )   204 - 208   2007年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/prot.21467

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  • Three-dimensional structure of AzoR from Escherichia coli - An oxidereductase conserved in microorganisms 査読

    Ito K, Nakanishi M, Lee WC, Sasaki H, Zenno S, Saigo K, Kitade Y, Tanokura M

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   281 ( 29 )   20567 - 20576   2006年7月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    The crystal structure of AzoR (azoreductase) has been determined in complex with FMN for two different crystal forms at 1.8 and 2.2 angstrom resolution. AzoR is an oxidoreductase isolated from Escherichia coli as a protein responsible for the degradation of azo compounds. This enzyme is an FMN-dependent NADH-azoreductase and catalyzes the reductive cleavage of azo groups by a ping-pong mechanism. The structure suggests that AzoR acts in a homodimeric state forming the two identical catalytic sites to which both monomers contribute. The structure revealed that each monomer of AzoR has a flavodoxin-like structure, without the explicit overall amino acid sequence homology. Superposition of the structures from the two different crystal forms revealed the conformational change and suggested a mechanism for accommodating substrates of different size. Furthermore, comparison of the active site structure with that of NQO1 complexed with substrates provides clues to the possible substrate-binding mechanism of AzoR.

    DOI： 10.1074/jbc.M513345200

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  • Crystal structure of monomeric sarcosine oxidase from Bacillus sp. NS-129 reveals multiple conformations at the active-site loop 査読

    Nagata K, Sasaki H, Ohtsuka J, Hua M, Okai M, Kubota K, Kamo M, Ito K, Ichikawa T, Koyama Y, Tanokura M

    Proceedings of the Japan Academy Series B: Physical and Biological Sciences   81 ( 6 )   220 - 224   2005年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Monomeric sarcosine oxidase (MSOX) is a flavoprotein that catalyzes the oxidation of sarcosine to generate formaldehyde, glycine, and hydrogen peroxide, and is utilized in quantification of creatinine in serum. Crystal structure of MSOX from Bacillus sp. NS-129 (without ligand) has been determined at 1.86 Å. Unlike the published structures of MSOX from Bacillus sp. B-0618 (without or with carboxylate-containing ligand), the two molecules in the asymmetric unit adopt distinct conformations at the active site loop (Gly56 to Glu60) with a maximal root-mean-square (RMS) displacement of 3.3 Å for Cα atom of Arg59. The multiple conformations seen at the active-site loop suggest that high flexibility of the loop would be important for the activity of MSOX.

    DOI： 10.2183/pjab.81.220

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  • Crystal structure of azoreductase AzoR from Escherichia coli 査読

    Ito K, Nakanishi M, Lee WC, Sasaki H, Zenno S, Saigo K, Kitade Y, Tanokura M

    Proceedings of the Japan Academy Series B: Physical and Biological Sciences   81 ( 6 )   225 - 228   2005年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Azoreductase AzoR is an oxidoreductase isolated from Escherichia coli as an enzyme responsible for the reduction of azo compounds. As the first step toward the elucidation of the molecular mechanism of function, we determined the three-dimensional structure of the enzyme by X-ray crystallography at 1.8 Å resolution. The crystal structure has revealed that AzoR is an FMN-containing and homodimeric enzyme. Each monomer consists of a twisted central parallel β-sheet surrounded on both sides by helices. The overall folding of the protein resembles NQO1, originally called DT-diaphorase [NAD(P)H: quinone reductase, EC 1.6.99.2], a mammalian FAD containing protein without significant sequence identity.

    DOI： 10.2183/pjab.81.225

    Scopus

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  • Recombinant porcine zona pellucida glycoproteins expressed in Sf9 cells bind to bovine sperm but not to porcine sperm 査読

    Yonezawa N, Kudo K, Terauchi H, Kanai S, Yoda N, Tanokura M, Ito K, Miura KI, Katsumata T, Nakano M

    The Journal of Biological Chemistry   280 ( 21 )   20189 - 20196   2005年5月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M414242200

    Web of Science

    PubMed

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  • Crystallization and preliminary X-ray analysis of AzoR (azoreductase) from Escherichia coli 査読

    Ito K, Nakanishi M, Lee WC, Sasaki H, Zenno S, Saigo K, Kitade Y, Tanokura M

    Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications   61 ( Pt 4 )   399 - 402   2005年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S1744309105007918

    Web of Science

    PubMed

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  • Crystallization and preliminary X-ray analysis of carboxypeptidase 1 from Thermus thermophilus 査読

    Nagata K, Tsutsui S, Lee WC, Ito K, Kamo M, Inoue Y, Tanokura M

    Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography   60 ( 8 )   1445 - 1446   2004年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S0907444904012557

    Web of Science

    PubMed

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書籍等出版物

  • Flavins and Flavoproteins

    Nishino T, Miura R, Tanokura M, Fukui K. ed（ 担当： 共著）

    ARchiTect inc. Tokyo  2005年11月 

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    記述言語：英語 著書種別：学術書

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  • 「食品の科学」

    上野川修一, 田之倉優（ 担当： 共著）

    東京化学同人  2005年3月 

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    記述言語：日本語 著書種別：教科書・概説・概論

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  • 「ナノバイオテクノロジーの最前線」

    植田充美（ 担当： 共著）

    シーエムシー出版  2003年10月 

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    記述言語：日本語 著書種別：学術書

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  • 「動物細胞工学ハンドブック」

    動物細胞工学会編（ 担当： 共著）

    朝倉書店  2000年10月 

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    記述言語：日本語 著書種別：学術書

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MISC

  • ペプチジルtRNA加水分解酵素・プロテアソーム輸送タンパク質複合体のX線結晶構造解析

    市邨晃久, 笠原杏子, 今井大達, 上原祐二, 西川周一, 内海利男, 伊東孝祐

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   41st   2018年

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  • イネ由来α-アミラーゼの立体構造とその熱安定性に関与する構造要因の解析

    落合秋人, 菅井寛, 伊東孝祐, 内海利男, 田中孝明, 谷口正之, 三ツ井敏明

    日本生化学会大会(Web)   87th   2014年

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  • 2P-042 イネ由来α-アミラーゼAmyI-1のX線結晶構造解析(酵素学,酵素工学,一般講演)

    落合 秋人, 菅井 寛, 原田 計, 伊東 孝祐, 内海 利男, 田中 孝明, 谷口 正之, 三ツ井 敏明

    日本生物工学会大会講演要旨集   66   117 - 117   2014年

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：日本生物工学会  

    CiNii Article

    CiNii Books

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  • 高度好熱菌T.thermophilusペプチジルtRNA加水分解酵素のX線結晶構造解析

    松本愛弥, 伊東孝祐, 竹本千重, 内海利男

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   34th   2011年

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  • アゾ還元酵素の構造と反応機構

    伊東孝祐, 田之倉優

    生化学   80 ( 6 )   550 - 559   2008年6月

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    記述言語：日本語   掲載種別：記事・総説・解説・論説等（その他）   出版者・発行元：日本生化学会  

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  • Expression of Xenopus laevis translation initiation factor 4E (eIF-4E) by baculovirus-insect cell system.

    Miyoshi H, Ito K, Sakai N, Mizushima J, Okamoto K, Hori H, Nishino T, Wakiyama M, Miura K

    Nucleic Acids Symposium Series   37   191 - 192   1997年12月

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産業財産権

  • 抗原結合用キャリア及びその使用

    内海利男, 須田真広, 藤間真紀, 伊東孝祐

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    出願番号：特願2016-120039  出願日：2016年6月

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受賞

  • B.B.B.論文賞

    2015年3月   日本農芸化学会  

    Ochiai A, Sugai H, Harada K, Tanaka S, Ishiyama Y, Ito K, Tanaka T, Uchiumi T, Taniguchi M, Mitsui T

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共同研究・競争的資金等の研究

  • 結核菌の休眠誘導の構造基盤解明

    研究課題/領域番号：23H02417

    2023年4月 - 2026年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(B)

    研究種目：基盤研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東 孝祐, 松本 壮吉, 真柳 浩太

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    配分額：18720000円 （ 直接経費：14400000円 、 間接経費：4320000円 ）

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  • 天然変性蛋白質（IDP）を標的とする、中分子化合物による、新しい創薬フィールドの開拓

    2022年10月 - 2028年3月

    制度名：革新的先端研究開発支援事業 感染症創薬基盤研究開発領域

    研究種目：感染症創薬基盤研究開発領域

    提供機関：日本医療研究開発機構

    松本 壮吉, 古寺 哲幸, 伊東 孝祐, 西山 晃史, 真柳 浩太, 廣明 秀一, 岩本 啓, 白井 剛

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    担当区分：研究分担者 

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  • 生態系保全のための新規抗結核薬の開発研究

    研究課題/領域番号：14861

    2022年7月 - 2024年3月

    制度名：試験研究費助成

    提供機関：佐々木環境技術振興財団

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者 

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  • 次世代型環境浄化酵素生産システムの開発 (リボソームのエネルギー代謝中心部位の改良研究)

    研究課題/領域番号：R04-1-019

    2022年7月 - 2023年3月

    制度名：試験研究費助成

    提供機関：財団法人内田エネルギー科学振興財団

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者 

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  • タンパク質合成系とタンパク質分解系の間に協調機構は存在するのか？

    研究課題/領域番号：22K19267

    2022年6月 - 2025年3月

    制度名：科学研究費助成事業 挑戦的研究(萌芽)

    研究種目：挑戦的研究(萌芽)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東 孝祐, 西川 周一

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    配分額：6370000円 （ 直接経費：4900000円 、 間接経費：1470000円 ）

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  • 休眠結核菌を殺傷する薬剤の開発

    2022年6月 - 2023年3月

    制度名：科学技術研究費助成金制度

    提供機関：公益財団法人ユニオンツール育英奨学会

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者 

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  • 光刺激によりOn/Off制御可能な次世代創薬プラットホームの開発

    研究課題/領域番号：20K21541

    2020年7月 - 2023年3月

    制度名：科学研究費助成事業 挑戦的研究(萌芽)

    研究種目：挑戦的研究(萌芽)

    提供機関：日本学術振興会

    中馬 吉郎, 伊東 孝祐, 東元 祐一郎

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    配分額：6370000円 （ 直接経費：4900000円 、 間接経費：1470000円 ）

    本研究では，当研究室で独自に開発したイオン刺激応答性DNAアプタマー分子（IRDAptamer）開発で蓄積した知見をもとに，より生体にやさしく，厳格な薬効のOn/Off制御可能な刺激応答性薬剤開発を目指し，光刺激により制御可能なポスト抗体薬の抗がん剤開発を目指している．今年度は昨年度に実施した相補鎖によるIRDAptamer制御法の知見をもとに，IRDAptamer相補鎖に光応答性分子を導入し，光刺激によるIRDAptamer機能制御法について評価を実施した．その結果、光応答性塩基を導入した相補鎖が,IRDAptamerと二本鎖を形成できることが確認できたため，光応答性塩基を導入した相補鎖によりIRDAptamerの機能性制御できる可能性が示唆された． 次にIRDAptamerと標的酵素との結合様式を解析するため，sitting drop蒸気拡散法を用いて結晶化を試みた．合計672条件でスクリーニング条件を検討したところ, 2条件で微結晶が検出された．得られた結晶はX構造解析には十分なサイズではなかったため、現在大容量の系での結晶化実験を実施するとともに、得られた微結晶をシーズに用いた再結晶化実験を実施中である．
    また，次年度に実施予定の細胞内，ならびに動物生体内における光応答性アプタマーの機能制御法実施に先立ち，免疫不全マウスに対するヒト由来乳がん細胞の生着実験を実施した．当初ヒト腫瘍のマウス生着の条件検討に時間を費やしたが，ホルモン処理により，安定した腫瘍形成マウスの系を構築することに成功した．このことより，次年度以降の光応答性アプタマーを用いたin vivo薬効評価系を構築することができた．

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  • MRSAを特異標的とするCRISPR-Cas型抗菌薬の開発研究

    研究課題/領域番号：20K21671

    2020年7月 - 2022年3月

    制度名：科学研究費助成事業 挑戦的研究(萌芽)

    研究種目：挑戦的研究(萌芽)

    提供機関：日本学術振興会

    寺尾 豊, 伊東 孝祐, 土門 久哲, 前川 知樹

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    配分額：6500000円 （ 直接経費：5000000円 、 間接経費：1500000円 ）

    国内のMRSA院内感染の死者推計は，年間1万人以上である．さらに，最新の院内感染対策サーベイランスでは，国内医療機関におけるMRSA検出率が約100%となった．それにも関わらず，耐性菌の新薬開発研究は，国内外で不十分という現実に直面している．そこで本研究では，CRISPR-Casゲノム編集技術を応用し，MRSAの耐性因子PBP2’を特異的に削除するDNA製抗菌薬の開発に挑戦した．DNA（CRISPR-Cas発現プラスミド）を素材とすることで，副反応の可能性が低く，耐性進化に合わせガイドRNA配列を変更するだけで薬剤標的を変更できる簡便さに富み，安価で安定な新抗菌薬となり得るからであった．

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  • 天然変性ヒストン様蛋白質による、結核菌の個性の創出と多様性獲得の分子機構

    研究課題/領域番号：20H03483

    2020年4月 - 2024年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(B)

    研究種目：基盤研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    松本 壮吉, 白井 剛, 伊東 孝祐, 真柳 浩太

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    配分額：17680000円 （ 直接経費：13600000円 、 間接経費：4080000円 ）

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  • 翻訳サイクルの広範に働くリボソームストーク蛋白質の多彩な分子機能

    研究課題/領域番号：19H03155

    2019年4月 - 2022年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(B)

    研究種目：基盤研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    内海 利男, 伊東 孝祐, 西川 周一, 石野 園子

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    配分額：17550000円 （ 直接経費：13500000円 、 間接経費：4050000円 ）

    遺伝情報の翻訳反応は、リボソームに、翻訳因子EF1Aにより次々にアミノ酸がもたらされ効率よく進行するが、その仕組みには不明な点が多く残されている。本研究では、ストークと呼ばれるリボソーム蛋白質が、Ｃ末端部位を介してEF1A-GTPと直接結合し、アミノ酸-tRNAのリボソームへの運搬を促進する他、GTPの加水分解後に構造が変化して生じるEF1A-GDPとも結合し、リボソームからの解離促進寄与すると推測された。そしてこれらの結合は他の因子EF1Bにより調節されることを証明した。また、ストークとストレス応答因子YchFとの結合性を検出し、ストークの翻訳効率と制御における多彩な働きを立証した。

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  • 真核生物停滞リボソーム上におけるぺプチジルtRNA分解のメカニズム解明

    研究課題/領域番号：18K06080

    2018年4月 - 2021年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(C)

    研究種目：基盤研究(C)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東 孝祐, 西川 周一

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    配分額：4420000円 （ 直接経費：3400000円 、 間接経費：1020000円 ）

    生体内では様々な要因で翻訳は異常停止し、合成途中の未成熟ペプチドがtRNAに結合したままのぺプチジルtRNAが停滞リボソーム内に産生される。このような状態は細胞にとって有害であり、翻訳の品質管理機構によって解消されなければならない。現在までの研究により、ペプチド部位が短鎖の場合、ぺプチジルtRNAはリボソームから細胞質に放出され、そしてぺプチジルtRNA加水分解酵素 (Pth) によりペプチドとtRNAに分解されて翻訳停滞が解消されることがわかっている。一方、ペプチド部位が長鎖の場合、ぺプチジルtRNAは停滞リボソーム上でペプチドとtRNAに分解されることが知られているが、この反応を担う因子は真核生物では未だ不明である。一方、我々は最近、Pthがユビキチン化タンパク質運搬因子と直接相互作用することを見い出している。本研究の目的は以下の通りである。
    1) 長鎖ぺプチジルtRNAを停滞リボソーム上で分解する因子を分子遺伝学的手法で探索する。
    2) Pth-ユビキチン化タンパク質運搬因子の相互作用様式をX線結晶構造解析で明らかにする。
    3) Pthとユビキチン化タンパク質運搬因子が共同でリボソーム上の長鎖ぺプチジルtRNAの分解に働いている可能性を追究する。
    研究成果であるが、1)については、長鎖ぺプチジルtRNAを発現するモデル酵母株を作製し終えた。2)については、ほぼ構造解析が終了した。3)については、2)の構造解析の結果をもとに行う実験であり、2)がほぼ終了しているので来年度予定通り実行できる状態である。

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  • 水環境汚染問題解決を目指した新規抗生物質開発研究

    2017年 - 2019年

    制度名：試験研究費助成

    提供機関：佐々木環境技術振興財団

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 小分子RNAをガイド鎖とするDNAサイレンシング機構の解明

    研究課題/領域番号：16K07246

    2016年4月 - 2019年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(C)

    研究種目：基盤研究(C)

    提供機関：日本学術振興会

    三好 智博, 伊東 孝祐

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    資金種別：競争的資金

    配分額：4940000円 （ 直接経費：3800000円 、 間接経費：1140000円 ）

    Rhodobacter sphaeroidesのArgonaute（RsAgo）は、小分子RNAをガイド鎖としてターゲットDNAに配列特異的に結合する機能を持つ。RsAgoは、新たな遺伝子解析技術の開発に関与する重要なタンパク質であり、本研究では、RsAgoの（1）ガイド鎖の選択メカニズム、（2）各ドメイン構造が核酸認識・機能に与える影響、（3）DNAサイレンシングの機能的役割、に関して新しい成果が得られた。

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  • 翻訳リサイクルにおけるリボソームstalk蛋白質の機能解明

    研究課題/領域番号：16H04741

    2016年4月 - 2019年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(B)

    研究種目：基盤研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    内海 利男, 西川 周一, 伊東 孝祐, 今井 大達

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    資金種別：競争的資金

    配分額：17420000円 （ 直接経費：13400000円 、 間接経費：4020000円 ）

    遺伝情報に従い蛋白質を作る翻訳の反応は、細胞質に存在する巨大な分子複合体であるリボソームのもとで、開始、伸長、終結、およびリサイクルの順に進行するが、リサイクルの仕組みに関する研究は遅れ、最近注目されている。本研究では、リボソームをリサイクルするATPase因子であるABCE1に焦点をあて、生化学と構造生物学の技法でそのはたらきの仕組みを分子レベルで解析した。その結果、リボソームを構成する“stalk”と呼ばれるタンパク質成分がABCE1の特定部位と結合し、リボソームの機能部位にリクルートし、ATPの加水分解を誘発させることで、リボソームを解離・リサイクルするという分子機構を解明した。

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  • リボソーム触手様タンパク質とアミノアシルtRNA合成酵素の相互作用の構造基盤解明

    研究課題/領域番号：15K06964

    2015年4月 - 2018年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(C)

    研究種目：基盤研究(C)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東 孝祐, 三好 智博, 内海 利男

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    配分額：4940000円 （ 直接経費：3800000円 、 間接経費：1140000円 ）

    リボソーム表面で柔軟かつ広範囲に運動する“触手様タンパク質”は、翻訳因子と直接相互作用して翻訳因子をリボソームへとリクルートする。一方で最近、触手様タンパク質がアミノアシルtRNA合成酵素とも相互作用し、アミノアシルtRNAを翻訳因子へ効率よく供給する役割も担うことが示された。本研究では、まず触手様タンパク質とアミノアシルtRNA合成酵素の相互作用実験を行った。その結果、触手様タンパク質のC末端ドメインのN末端側部位がアミノアシルtRNA合成酵素との相互作用に重要であることを示唆する結果を得た。また、我々は触手様タンパク質-アミノアシルtRNA合成酵素の微結晶を得ることに成功した。

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  • 環境浄化酵素生産システムの開発

    2013年 - 2014年

    制度名：試験研究費助成

    提供機関：佐々木環境技術振興財団

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 蛋白質合成サイクルを駆動するリボソームのストーク複合体：高速・高効率化の分子機構

    研究課題/領域番号：24370073

    2012年4月 - 2015年3月

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(B)

    研究種目：基盤研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    内海 利男, 伊東 孝祐, 姚 閔, 三好 智博, 内山 進

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    資金種別：競争的資金

    配分額：18330000円 （ 直接経費：14100000円 、 間接経費：4230000円 ）

    蛋白質合成（翻訳）の速度・効率に関与するリボソームのストーク蛋白質複合体の作用機構を生化学と構造生物学の手法により解析し、次の結果を得た。1）リボソームに複数コピー存在するストーク蛋白質は全てN末端側でリボソームに固定され、C末端側は柔軟でリボソーム周辺を広範囲に運動する、2）結晶構造解析により、各種翻訳因子がリボソームストーク蛋白質のC末端部位と疎水結合する様子を明らかにした、3）翻訳因子をリボソーム本体の機能中心にリクルートする際、各因子とストーク蛋白質C末端間の結合が重要であることを示した。以上の結果より、リボソームストーク蛋白質が効率的な翻訳反応に寄与する仕組みを明らかにした。

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  • tRNA再生酵素－基質複合体のX線結晶構造解析

    2012年 - 2015年

    制度名：若手研究（B）

    研究種目：若手研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 自己抗原複合体ユニットを利用するテーラーメイド抗体産出系の作成

    研究課題/領域番号：23657087

    2011年 - 2013年

    制度名：科学研究費助成事業 挑戦的萌芽研究

    研究種目：挑戦的萌芽研究

    提供機関：日本学術振興会

    内海 利男, 伊東 孝祐, 青柳 豊

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    資金種別：競争的資金

    配分額：3900000円 （ 直接経費：3000000円 、 間接経費：900000円 ）

    本研究の目的は、リボソーム自己抗原複合体（P0-P1-P2）の構造と抗原性との関係を探り、新規抗体産出系を開発することである。抗リボソーム自己抗体（抗P）の認識部位解析により、P0/P1/P2に共通のC末端３アミノ酸部位が同定された。さらに、隣接するセリン残基のリン酸化により抗体結合性が増強し、リン酸化と抗原性の関係が示唆された。また、P1/P2の古細菌相同体aP1が4量体を形成し、抗原に用いた際、C末端に対する抗体が産出されること、さらにC末端を他のリボソーム蛋白質の一部の配列に置換することで導入配列に対する抗体が産出されることが判明した。希望の配列に対する抗体産出系の開発に成功した。

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  • タンパク質生合成系の保守管理を担うペプチジルtRNA分解酵素の分子機構解明

    2011年 - 2012年

    制度名：科学技術研究費助成金制度

    提供機関：ユニオンツール育英奨学会

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 翻訳反応駆動部となるリボソームタンパク質複合体の分子機能解剖

    研究課題/領域番号：21370078

    2009年 - 2011年

    制度名：科学研究費助成事業 基盤研究(B)

    研究種目：基盤研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    内海 利男, 伊東 孝祐, 姚 閔

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    配分額：18590000円 （ 直接経費：14300000円 、 間接経費：4290000円 ）

    すべての生物種のリボソームにはストークと呼ばれる柔軟で特徴的なタンパク質複合体が含まれ、リボソーム機能面で重要な役割を果たしている。本研究では主に超好熱性古細菌のリボソームストークを対象に、生化学と結晶構造解析の手法で構造と機能を解析した。その結果、ストークはaP0(aP1)_2(aP1)_2(aP1)_2の7量体を形成すること、aP0とaP1成分はアミノ酸配列が同一のC末端部位を保持し、これらの部位が各種GTPase翻訳因子に直接結合し、因子を効率よくリボソーム上にリクルートする機能を担うことが明らかにされた。

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  • リボソーム結合性GTPaseファミリーの構造生物学

    2009年 - 2011年

    制度名：若手研究（B)

    研究種目：若手研究(B)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • タンパク質合成システムにおけるエネルギー代謝中心の機能制御研究

    2009年 - 2010年

    制度名：研究助成

    提供機関：財団法人内田エネルギー科学振興財団

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 超高熱古細菌リボソームストークタンパク質とGTP結合翻訳因子の構造・機能研究

    2008年 - 2009年

    制度名：若手研究 (スタートアップ)

    研究種目：若手研究(スタートアップ)

    提供機関：日本学術振興会

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • タンパク質低速合成大腸菌株AM68を利用した有用タンパク質生産システムの開発

    2008年 - 2009年

    制度名：シーズ発掘試験A（発掘型）

    提供機関：科学技術振興機構

    伊東孝祐

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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担当経験のある授業科目（researchmap）

  • 研究発表演習（中間発表）

    機関名：新潟大学

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  • 細胞生物学演習

    機関名：新潟大学

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  • 生命・食料科学特定研究ＢⅡ

    機関名：新潟大学

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  • 文献詳読Ⅱ

    機関名：新潟大学

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  • 課題研究II

    機関名：新潟大学

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  • 生命科学への招待（生物学学習法）

    機関名：新潟大学

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  • 基礎生物科学実習II

    機関名：新潟大学

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  • 自然科学基礎実験

    機関名：新潟大学

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  • 細胞生物学Ⅰ

    機関名：新潟大学

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  • 生物学基礎実習a

    機関名：新潟大学

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  • 理学スタディ・スキルズ

    機関名：新潟大学

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  • 生物学基礎演習

    機関名：新潟大学

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  • 総合力アクティブ・ラーニング

    機関名：新潟大学

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  • 生物学実習

    機関名：新潟大学

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  • 生体分子機能学実習

    機関名：新潟大学

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  • 生物英語I

    機関名：新潟大学

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  • 生命・食料科学セミナーBⅠ

    機関名：新潟大学

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  • 生命・食料科学特定研究ＢⅠ

    機関名：新潟大学

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  • 生物学実験 I

    機関名：新潟大学

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  • 文献詳読Ⅰ

    機関名：新潟大学

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  • 原書講読

    機関名：新潟大学

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  • 生命・食料科学セミナーBⅡ

    機関名：新潟大学

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  • 基礎生物科学実習I

    機関名：新潟大学

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  • 生物化学実習

    機関名：新潟大学

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  • 課題研究I（生物学科）

    機関名：新潟大学

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担当経験のある授業科目

  • 生物学実習IV

    2023年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生体情報学

    2022年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生物学実習I

    2022年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生物学基礎B

    2022年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 基礎生物科学実習II

    2022年
    機関名：新潟大学

  • 構造生物学特論

    2022年
    機関名：新潟大学

  • 基礎生物科学実習I

    2022年
    機関名：新潟大学

  • 自然科学総論IV

    2022年
    機関名：新潟大学

  • 領域概説 B (理学)

    2021年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • リフレクションデザインIII

    2021年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • リフレクションデザインII

    2021年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生物学実験

    2021年
    -
    2022年
    機関名：新潟大学

  • タンパク質・核酸化学特論

    2021年
    機関名：新潟大学

  • 構造生物学特論

    2020年
    -
    2022年
    機関名：新潟大学

  • 生物学特論 V

    2020年
    機関名：新潟大学

  • 先端科学技術総論

    2020年
    機関名：新潟大学

  • 細胞生物学I

    2019年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • タンパク質・核酸化学特論

    2019年
    -
    2021年
    機関名：新潟大学

  • 日本事情自然系A

    2019年
    機関名：新潟大学

  • 自然科学基礎実験

    2018年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 課題研究II(生物学)

    2018年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 理学スタディ・スキルズ

    2018年
    -
    2020年
    機関名：新潟大学

  • 課題研究I(生物学)

    2017年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生物学基礎実習a

    2017年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生物学総合演習

    2017年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 総合力アクティブ・ラーニング

    2017年
    -
    2018年
    機関名：新潟大学

  • 生物学基礎演習

    2017年
    機関名：新潟大学

  • 生物学特論I

    2017年
    機関名：新潟大学

  • 生体分子機能学実習

    2016年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 基礎生物科学実習II

    2015年
    -
    2022年
    機関名：新潟大学

  • 生物学実習

    2015年
    機関名：新潟大学

  • 生命科学への招待(生物学学習法)

    2014年
    機関名：新潟大学

  • 細胞生物学演習

    2013年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 生物英語I

    2013年
    -
    現在
    機関名：新潟大学

  • 基礎生物科学実習I

    2013年
    -
    2022年
    機関名：新潟大学

  • 生命・食料科学セミナーBⅡ

    2013年
    -
    2015年
    機関名：新潟大学

  • 生物化学実習

    2013年
    -
    2015年
    機関名：新潟大学

  • 生命・食料科学特定研究BⅡ

    2013年
    -
    2015年
    機関名：新潟大学

  • 文献詳読Ⅱ

    2013年
    -
    2015年
    機関名：新潟大学

  • 研究発表演習(中間発表)

    2013年
    -
    2014年
    機関名：新潟大学

  • 課題研究I(生物学科)

    2013年
    機関名：新潟大学

  • 課題研究II

    2013年
    機関名：新潟大学

  • 生命・食料科学セミナーBⅠ

    2012年
    -
    2014年
    機関名：新潟大学

  • 文献詳読Ⅰ

    2012年
    -
    2014年
    機関名：新潟大学

  • 生命・食料科学特定研究BⅠ

    2012年
    -
    2014年
    機関名：新潟大学

  • 原書講読

    2012年
    機関名：新潟大学

  • 生物学実験 I

    2010年
    -
    2019年
    機関名：新潟大学

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社会貢献活動

  • 新潟大学公開講座「目指せ！未来の科学者」

    役割：講師

    2018年9月 - 2018年10月

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  • 独立行政法人科学技術振興機構「未来の科学者養成講座」

    役割：講師

    2011年9月 - 2012年3月

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  • 新潟県内外高等学校 出前授業

    役割：講師

    2011年 - 現在

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メディア報道

  • 新聞報道：「遺伝子解析へ新手法」

    新潟日報新聞  2016年8月

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  • 新聞報道：「イネの主要α-アミラーゼ立体構造を解明」

    科学新聞  2014年8月

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  • 新聞報道：「アゾ還元酵素解明」

    科学新聞  2006年8月

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  • 新聞報道：「東大、環境を汚染する合成色素を浄化する酵素の立体構造を解明」

    日刊工業新聞  2006年7月

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